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《医学生物化学与分子生物学》可供高等医药院技术、专科学生，成人高考学员，以及从事各层次医学相关专业教学、管理的工作者参考、学习使用。
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| 內容簡介： |
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《医学生物化学与分子生物学》按照成人医学生物化学与分子生物学教学大纲的要求而编写，《医学生物化学与分子生物学》共13章。主要包括生物大分子的结构与功能、物质代谢与调节、基因信息的传递和调控、基因工程、细胞信息传递等相关内容。教材充分体现医学生物化学与分子生物学的基本理论、基本知识和基本技能及其实用性；每章开篇均有以掌握、熟悉、了解为要求的学习要点；每章后附有小结和思考题，以便同学对各章的基本知识和重点内容的掌握。《医学生物化学与分子生物学》的学习将为医学成教学生进一步学习相关医学专业课程奠定必要的医学生物化学与分子生物学基础。
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| 目錄：
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目录
总序
前言
绪论1
一、 生物化学与分子生物学的研究简史1
二、 生物化学与分子生物学的主要研究内容1
三、 生物化学与分子生物学和医学的关系2
**章蛋白质的结构和功能3
**节蛋白质的分子组成3
一、 蛋白质的元素组成3
二、 蛋白质的基本组成单位——氨基酸3
三、 肽键和肽6
第二节蛋白质的分子结构7
一、 蛋白质的一级结构7
二、 蛋白质的空间结构8
三、 蛋白质的分类10
第三节蛋白质分子结构和功能的关系10
一、 蛋白质分子一级结构和功能的关系10
二、 蛋白质分子空间结构和功能的关系11
第四节蛋白质的重要理化性质12
一、 蛋白质的胶体性质12
二、 两性解离与等电点12
三、 紫外吸收特征与蛋白质定量分析12
四、 蛋白质的变性、沉淀与凝固13
第五节蛋白质的分离纯化13
一、 有机溶剂沉淀和盐析13
二、 层析13
三、 透析与超滤14
四、 电泳法14
第二章核酸的结构与功能15
**节核酸的化学组成及一级结构15
一、 元素组成15
二、 基本组成单位15
三、 核酸的一级结构17
第二节DNA的空间结构与功能18
一、 DNA的二级结构18
二、 DNA的三级结构19
第三节RNA的空间结构与功能20
一、 信使RNA（mRNA）20
二、 转运RNA（tRNA）21
三、 核糖体RNA（rRNA）22
四、 细胞内其他RNA分子22
五、 核酶23
第四节核酸的理化性质23
一、 核酸的一般理化性质23
二、 DNA的变性与复性23
第五节核酸酶24
一、 核酸外切酶24
二、 核酸内切酶24
第三章酶与维生素26
**节酶的结构与功能26
一、 酶的分子组成26
二、 酶的活性中心27
第二节辅酶与维生素27
第三节酶作用的特点及催化机制30
一、 酶促反应的特点30
二、 酶促反应的机制31
第四节酶促反应动力学31
一、 酶浓度对酶促反应速度的影响31
二、 底物浓度对酶促反应速度的影响31
三、 温度对酶促反应速度的影响32
四、 pH对酶促反应速度的影响33
五、 抑制剂对反应速度的影响33
六、 激活剂对反应速度的影响35
第五节酶活性的调节35
一、 细胞内酶活性的调节35
二、 酶原与酶原的激活36
三、 同工酶及其临床意义37
第六节酶的命名与分类及其与医学的关系37
一、 酶的命名、分类37
二、 酶与疾病的关系38
三、 酶在医学研究领域中的应用38
第四章糖代谢40
**节概述40
一、 糖的生理功能40
二、 糖的消化40
三、 糖的吸收41
第二节糖的分解代谢41
一、 糖酵解41
二、 糖的有氧氧化43
三、 磷酸戊糖途径46
第三节糖原的合成与分解47
一、 糖原的合成代谢47
二、 糖原的分解代谢48
第四节糖异生48
一、 反应途径48
二、 生理意义50
第五节血糖50
一、 血糖的来源和去路51
二、 血糖浓度的调节51
三、 高血糖与低血糖51
第五章脂类代谢53
**节脂类概述53
一、 脂类的一般概念53
二、 脂类的消化和吸收53
第二节脂肪的代谢54
一、 脂肪的分解代谢54
二、 脂肪的合成代谢57
三、 多不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素、血栓素及白三烯60
第三节甘油磷脂的代谢60
一、 甘油磷脂的结构60
二、 甘油磷脂的合成61
三、 甘油磷脂的分解62
第四节胆固醇代谢63
一、 胆固醇的化学结构63
二、 胆固醇的生物合成63
三、 胆固醇在体内的转化65
第五节血浆脂蛋白代谢65
一、 血浆脂蛋白的组成65
二、 血浆脂蛋白的代谢66
三、 血浆脂蛋白代谢异常69
第六章生物氧化71
**节呼吸链71
一、 呼吸链71
二、 呼吸链组分的排列顺序73
三、 胞液中NADH的氧化74
第二节氧化磷酸化和ATP的生成74
一、 ATP的生成方式75
二、 氧化磷酸化偶联部位75
三、 氧化磷酸化偶联机制76
四、 ATP合酶76
五、 影响氧化磷酸化的因素76
第三节其他氧化体系77
一、 超氧化物歧化酶77
二、 微粒体氧化酶系78
第七章氨基酸代谢79
**节蛋白质的营养作用79
一、 蛋白质的生理功能79
二、 蛋白质的需要量79
三、 蛋白质的营养价值80
第二节食物蛋白质的消化、吸收与腐败80
一、 食物蛋白质的消化、吸收80
二、 蛋白质在肠中的腐败作用81
第三节氨基酸的一般代谢82
一、 氨基酸代谢的概况82
二、 氨基酸的脱氨基作用82
三、 α酮酸的代谢84
第四节氨的代谢85
一、 血氨的来源和去路85
二、 氨在体内的运输85
三、 尿素的代谢85
第五节个别氨基酸的代谢87
一、 氨基酸的脱羧基作用87
二、 一碳单位的代谢87
三、 含硫氨基酸的代谢87
四、 肌酸的代谢88
五、 芳香族氨基酸的代谢88
第八章核苷酸代谢91
**节嘌呤核苷酸的合成代谢91
一、 嘌呤核苷酸的从头合成途径92
二、 嘌呤核苷酸的补救合成途径94
三、 嘌呤核苷酸的抗代谢物95
第二节嘧啶核苷酸的合成代谢95
一、 嘧啶核苷酸的从头合成95
二、 嘧啶核苷酸的补救合成97
三、 嘧啶核苷酸的抗代谢物97
第三节脱氧核苷酸的合成代谢97
第四节核苷酸的分解代谢98
一、 嘌呤核苷酸的分解代谢98
二、 嘧啶核苷酸的分解代谢99
第九章血液生化100
**节血液的组成成分100
一、 血液的成分概述100
二、 血液非蛋白含氮化合物100
第二节血浆蛋白质101
一、 血浆蛋白质的来源及分类101
二、 血浆蛋白质的主要生理功能101
第三节血细胞代谢102
一、 红细胞的代谢102
二、 白细胞的代谢105
第十章肝的生物化学107
**节肝脏在物质代谢中的作用107
一、 肝脏在糖代谢中的作用107
二、 肝脏在脂代谢中的作用107
三、 肝脏在蛋白质代谢中的作用108
四、 肝脏在维生素代谢中的作用108
五、 肝脏在激素代谢中的作用108
第二节肝脏的生物转化作用108
一、 生物转化的概念108
二、 生物转化的反应类型109
三、 生物转化作用的特点与意义110
四、 影响生物转化的因素110
第三节胆汁酸盐的代谢111
一、 胆汁111
二、 胆汁酸的代谢与功能111
三、 胆汁酸的肠肝循环及其意义113
第四节胆色素代谢与黄疸114
一、 胆红素的生成与转运114
二、 胆红素在肝细胞内的代谢115
三、 胆红素在肠道中的转变116
四、 胆素原族的肠肝循环及尿中胆素原的排泄116
五、 血清胆红素与黄疸116
第十一章遗传信息的传递与调控118
**节DNA的生物合成（复制）118
一、 复制的基本规律118
二、 DNA复制的酶学120
三、 DNA复制的过程122
四、 RNA指导的DNA合成——反转录124
五、 DNA损伤与修复124
第二节RNA的生物合成（转录）127
一、 转录模板与启动子127
二、 RNA聚合酶128
三、 转录过程128
四、 RNA的转录后加工131
五、 RNA的复制134
第三节蛋白质的生物合成——翻译134
一、 蛋白质生物合成体系134
二、 蛋白质生物合成过程136
三、 蛋白质生物合成后加工与输送138
四、 蛋白质生物合成的干扰和抑制139
第四节基因的表达调控141
一、 基因表达的相关概念141
二、 原核生物的操纵子调控模式141
三、 真核基因的表达调控143
第十二章基因工程146
**节基因工程的基本工具酶146
一、 限制性核酸内切酶146
二、 DNA连接酶147
第二节基因工程的载体148
一、 载体的种类148
二、 理想载体应具备的基本条件148
第三节基因工程的基本操作步骤148
一、 目的基因的获取149
二、 载体的选择和构建150
三、 目的基因和载体的连接151
四、 重组DNA转入受体细胞151
五、 重组子的筛选和鉴定151
六、 目的基因的扩增（表达）153
第四节基因工程在医学中的应用154
一、 基因工程技术用于生产生物药品和疫苗154
二、 基因工程技术用于基因治疗154
第十三章细胞信号转导156
**节生物信号分子156
一、 信号分子的概念、化学特点与分类156
二、 信号分子的作用特点157
第二节受体157
一、 受体的分类、结构与功能158
二、 受体与配体的结合特点160
第三节细胞信息传递途径161
一、 细胞膜受体介导的信号传递途径161
二、 细胞内受体介导的信号传递途径165
第四节细胞信息传递途径异常与疾病166
一、 G蛋白异常与疾病166
二、 信号转导障碍与疾病167
三、 受体异常与疾病167
四、 细胞信号转导异常性疾病的防治167
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主要参考资料170
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绪论
生物化学与分子生物学是一门在分子水平上研究生命现象的科学，其主要任务是从分子水平研究、阐述生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。
生物化学与分子生物学研究的对象是所有的生命形式，包括动物、植物、昆虫、微生物等，人体是生物化学研究的重要对象。生物化学对医药学的发展起着重要的促进作用。生物化学作为一门医药院校十分重要的专业基础理论课程，对后续基础与专业课程的学习具有重要的影响。
一、 生物化学与分子生物学的研究简史
人类对生物体化学现象的研究历史悠久。生物化学形成于20世纪之初，1903年Neuberg首次使用“生物化学”这个名词。1920年以前，称为静态生物化学时期，其研究内容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主。1920～1950年之间，称为动态生物化学时期，这是生物化学飞速发展的时期， 随着放射性核素示踪技术、色谱技术等物理学手段的广泛应用，生物化学从单纯的组成分析深入物质代谢途径及动态平衡、能量转化、蛋白质、核酸等生物大分子的高级结构及遗传信息流向等研究内容。 1950年以后进入机能生物化学时期，蛋白质和核酸的结构与功能成为研究的重点。 20世纪50年代，生物化学的发展进入了分子生物学时期。通常将研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容称为分子生物学。分子生物学的发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的巨大飞跃。从广义上理解，分子生物学是生物化学的重要组成部分，被视为生物化学的发展和延续，因此，生物化学与分子生物学密不可分，在我国教委和科委颁布的二级学科中，称为“生物化学与分子生物学”。
二、 生物化学与分子生物学的主要研究内容
（一） 生物体的化学组成、分子结构及功能
除了水和无机盐之外，生物体的有机物主要由碳原子与氢、氧、氮、磷、硫等结合组成，分为大分子和小分子两大类。前者包括蛋白质、核酸、多糖和以结合状态存在的脂质；后者有维生素、激素、各种代谢中间物以及合成生物大分子所需的氨基酸、核苷酸、糖、脂肪酸和甘油等。体内的生物大分子种类繁多，结构复杂，功能各异，但其结构均有一定的规律性，都是由各自的基本构件分子按一定顺序和方式连接而成的多聚体。构件分子在生物体内，按一定的组织规律，互相连接，依次逐步形成生物分子、亚细胞结构、细胞组织或器官，*后在神经及体液的沟通和联系下，形成一个有生命的整体。组成生物体的每一部分都具有其特殊的生理功能，欲知细胞的功能，必先了解其亚细胞结构；同理，要知道一种亚细胞结构的功能，也必先弄清构成它的生物分子。 因此，研究生物体首先要对其分子组成与结构，特别是其结构与功能的关系有所了解。在生物化学中，有关结构与功能关系的研究，还有许多尚需大力关注的问题。生物化学学科已积累的体内各种化学成分的结构、性质和功能的研究方法和成果，为深入研究生物大分子并阐明复杂的生命现象提供了坚实的分子基础。
（二） 物质代谢及其调控
生命的基本特征是新陈代谢。生物体通过与外环境不断地进行物质交换，以维持体内环境的相对稳定，使生命得以延续。生物体的新陈代谢包括合成代谢和分解代谢，其过程都由一系列化学反应步骤组成不同的代谢途径。通过各种化学反应，生物体将环境中的营养物质及能量加以转变、吸收和利用，从而维持机体组织细胞的生长、发育与繁殖。在分解代谢中，糖、脂肪、蛋白质等能源物质被氧化时，所释出的能量供各种生命活动所需，同时产生废物，经过各排泄途径排出体外，这就是生物体与其外环境的物质交换过程。在物质代谢的过程中还伴随有能量的变化。生物体内机械能、化学能、热能以及光、电等能量的相互转化和变化称为能量代谢，此过程中ATP起着中心的作用。体内的各种物质代谢途径之间不仅互相协调，而且受到内外环境各种因素的影响，随时进行调节以达到动态平衡，从而适应内外环境的变化。各种物质代谢都能按一定规律有条不紊地进行，这与体内神经、激素等全身性精细准确地调节作用密切相关。物质代谢的调节控制是生物体维持生命的一个重要方面。物质代谢中绝大部分化学反应在细胞内由酶催化完成，而且具有高度自动调节控制能力，这是生物的重要特点之一。一个小小的活细胞内，有近两千种酶，在同一时间内，催化各种不同代谢中各自特有的化学反应。这些化学反应互不干扰，各自有条不紊地以惊人的速度进行着，而且还互相配合。而物质代谢一旦发生紊乱即可导致疾病发生。随着生物化学的发展，各种物质代谢的过程已基本清楚。而代谢调节的种类、方式、过程又十分复杂，特别是调节信号分子间的相互作用和信号转导过程，尽管其研究成绩斐然，但尚有许多细节有待进一步研究探讨。
（三） 遗传信息的储存、传递与表达
生物体在繁衍个体的过程中，其遗传信息代代相传，这是生命现象的又一重要特征。遗传信息的传递涉及遗传、变异、生长、分化等诸多生命过程。受精卵增殖、胚胎发育、个体成熟等都伴随着无数次细胞分裂增殖过程。每一次细胞分裂增殖都包含着细胞核内遗传物质的复制、遗传信息的传递和表达。体内一刻不停地进行的物质代谢及其所发挥的功能也是细胞核内遗传信息*终表达的结果。这涉及核酸、蛋白质的生物合成及其调控。
个体的遗传信息以基因为基本单位储存于DNA分子中。随着人类基因组计划的*终完成，将阐明体内约3.5万个基因在染色体上的定位及其核苷酸序列，并进一步研究DNA复制、基因转录、蛋白质生物合成等基因信息传递过程的机制及基因表达的时空规律。基因工程的理论和技术，是在对核酸进行深入研究的基础上，多学科相互渗透发展起来的，加之新基因克隆、转基因、基因剔除和RNA干扰等研究方兴未艾，已广泛地应用于正常人体机能及疾病发生机制、诊断、治疗等医学各个领域的研究，并已取得令世人瞩目的成就。
三、 生物化学与分子生物学和医学的关系
生物化学与分子生物学是一门必修的基础医学课程，也是生命科学中进展迅速的基础学科。近年来生物化学与分子生物学已渗透到基础医学各学科。生理学、药理学、微生物学、免疫学、遗传学及病理学等基础医学的研究均已深入分子水平，并应用生物化学与分子生物学的理论与技术解决各学科的问题，由此产生了生化药理学、分子药理学、药物基因组学、分子免疫学、分子病毒学、分子遗传学、分子病理学、病理生化学等新学科。同样生物化学与分子生物学与临床医学各学科的关系也很密不可分，近代医学的发展经常需要运用生物化学与分子生物学的理论和技术来诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的发生、发展机制也需要从分子水平加以探讨。例如，近年来由于生物化学与分子生物学的进展，大大加深了人们对恶性肿瘤、心血管疾病、神经系统疾病、免疫性疾病等重大疾病的认识，并出现了很多新的诊断、治疗方法。
因此，掌握生物化学的基本知识，可为深入学习其他基础医学课程、临床医学课程、预防医学课程、药学课程乃至毕业后的继续教育，奠定坚实的理论基础。
（周晓霞）
**章蛋白质的结构和功能
●掌握：① 蛋白质分子的元素组成及其特点；② 氨基酸的分类及其相互连接方式；③ 蛋白质一、二、三、四级结构的定义及作用力；④ 蛋白质变性及其紫外吸收特性。
●熟悉：① 蛋白质两性电离及等电点；②蛋白质结构和功能的关系
●了解：① 蛋白质的分离纯化；② 医学上的重要多肽——谷胱甘肽
蛋白质（protein）是生物体内含量*丰富的生物大分子，机体内蛋白质约占细胞干重的70%以上。蛋白质也是功能*多、*复杂的生物大分子，几乎参与了生命活动的全部过程。要了解蛋白质的功能及其在生命活动中的重要性，首先必须了解蛋白质的化学组成与结构。本章主要介绍蛋白质的基本组成和结构特征并进一步阐述蛋白质的结构与功能的关系。
**节蛋白质的分子组成
一、 蛋白质的元素组成
蛋白质是大分子化合物，相对分子质量一般上万，结构十分复杂，但都是由碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）、硫（0～4%）等基本元素组成，有些蛋白质分子中还含有少量铁、磷、锌、锰、铜、碘等元素，其中各蛋白质中氮的含量相对恒定，平均为16%，因此通过样品中含氮量的测定，乘以6.25，即可推算出其中蛋白质的含量。
二、 蛋白质的基本组成单位——氨基酸
蛋白质在酸、碱或酶的作用下可水解为各种氨基酸（amino acid，AA），因此氨基酸是蛋白质的基本组成单位。虽然自然界中存在着300多种氨基酸，但合成蛋白质的只有20种，这20种氨基酸在基因中有着特异的遗传密码，因此又称为编码氨基酸。20种氨基酸中，除甘氨酸不具有不对称碳原子和脯氨酸是亚氨基酸外，其余均为Ｌ，α氨基酸。氨基酸分子的结构通式为：
（一） 氨基酸的分类
20种氨基酸按其侧链R基团在中性溶液中的极性和解离状态不同，可分为四类（表1-1）。
表1-1 20种氨基酸的结构和分类
1. 非极性中性氨基酸氨基酸的R基团不带电荷或极性极微弱，它们的R基团具有疏水性，且R基团越大，疏水性越强。
2. 极性中性氨基酸氨基酸的R基团有极性，但不解离，或仅极弱地解离。
3. 酸性氨基酸R基团有极性，且解离，在中性溶液中显酸性，亲水性强。包括天冬氨酸、谷氨酸。
4. 碱性氨基酸R基团有极性，且解离，在中性溶液中显碱性，亲水性强。包括组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
20种氨基酸中，脯氨酸和半胱氨酸比较特殊。脯氨酸是一种亚氨基酸；半胱氨酸含巯基，在组成蛋白质时，多肽链中的两个半胱氨酸常通过二硫键形成胱氨酸，这对维持蛋白质的空间构象具有重要意义。
此外，自然界中还存在一些非编码氨基酸，如鸟氨酸、瓜氨酸、同型半胱氨酸等，这些氨基酸是在代谢过程中产生的，在代谢中有着重要的生理意义；还有些非编码氨基酸，如前所述的胱氨酸，以及羟脯氨酸、羟赖氨酸等，是在蛋白质合成后经加工修饰形成的。
（二） 氨基酸的重要理化性质
1. 两性电离与等电点（pI）氨基酸的分子中既有碱性的α氨基，又有酸性的α羧基，有些氨基酸侧链R基还含有可解离的氨基或羧基，因而在不同的溶液中它们既可以解离形成带正电荷的阳离子（—NH+3），也可以解离形成带负电荷的阴离子（—COO-），因此氨基酸是两性电解质。通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解离状态发生改变。在某一pH条件下，使氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性，即形成了兼性离子，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。
2. 紫外吸收特征在20种氨基酸中，三种芳香族氨基酸——酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸因为侧链基团含有苯环共轭双键，所以在紫外区（220～300 nm）有特征吸收，**吸收峰为280 nm，并以色氨酸吸收*强。
3. 茚三酮反应茚三酮在弱酸性溶液中与α氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，茚三酮水合物被还原并与氨基酸加热分解产生的氨结合，再与另一分子茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，利用此性质可以测定氨基酸的含量和蛋白质的降解程度。
三、 肽键和肽
（一） 肽键
蛋白质分子中的氨基酸通过肽键相连。肽键是一分子氨基酸的α羧基与另一分子氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键（—CO—NH—）（图11）。肽键是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。它虽是单键，但键长比大多数其他化合物的C—N单键短，比CN双键又长些，因而具有部分双键的性质，不能自由旋转，使得包括连接肽键两端的CO、N—H和2个Cα共6个原子的空间位置处在同一平面上，称为肽平面（图1-2）。
图1-1 肽键的形成
图1-2 肽平面
（二） 肽
肽是氨基酸通过肽键相连而成的化合物。肽按其组成的氨基酸数目分别称为二肽、三肽和四肽等。一般由10个以下氨基酸组成的称寡肽，由10个以上氨基酸组成的称多肽，它们都简称为肽。肽链中的氨基酸因脱水缩合生成肽键，已不是完整的氨基酸，因此被称为氨基酸残基。
蛋白质和多肽没有明确界限，通常把由39个氨基酸残基组成的促肾上腺
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